Selen

Selen ist ein chemisches Element mit dem Elementsymbol Se und der Ordnungszahl 34. Im Periodensystem steht es in der 4. Periode sowie der 6. Hauptgruppe, zählt also zu den Chalkogenen. Es kommt in mehreren Modifikationen vor, die stabilste ist die graue metallähnliche Form.

Geschichte

Selen (griech. σελήνη Selen „Mond“) wurde 1817 von Jöns Jakob Berzelius im Bleikammerschlamm einer Schwefelsäurefabrik entdeckt, der neben Selen auch Tellur (von lat. tellus „Erde“) enthielt.

Vorkommen

In kleinen Mengen kommt gediegenes Selen natürlich vor. Selenmineralien wie Clausthalit und Naumannit sind selten.

Selen ist, meist in Form von Metallseleniden, Begleiter schwefelhaltiger Erze der Metalle Kupfer, Blei, Zink, Gold und Eisen. Beim Abrösten dieser Erze sammelt sich das feste Selendioxid in der Flugasche oder in der nachgeschalteten Schwefelsäureherstellung als selenige Säure.

Selen kann in Tragant-Arten oder im Knoblauch als Se-Methylselenocystein angereichert werden. Die reichhaltigste bekannte Selenquelle unter den Nahrungsmitteln ist die Paranuss.

Als essentielles Spurenelement ist Selen Bestandteil der 21. biogenen Aminosäure, Selenocystein, sowie in Bakterien, Archaea und Eukaryoten enthalten.

Gewinnung und Darstellung

Industriell gewinnt man Selen als Nebenprodukt bei der elektrolytischen Kupfer- und Nickelherstellung aus dem Anodenschlamm durch Abrösten.

Die Reduktion zum elementaren Selen erfolgt durch Schwefeldioxid.

Organisches Selen

In der Lebensmittelergänzung und Tierernährung (in der Tierernährung in der EU seit Mai 2005 zugelassen) wird seit einigen Jahren eine organische Selenquelle eingesetzt, die durch die Zucht bestimmter Brauhefen des Typs Saccharomyces cerevisiae (Sel-Plex, Lalmin(TM)) auf selenreichem Nährmedium (Melasse + Na-Selenit) erzeugt wird. Hefen synthetisieren hohe Anteile an Selenomethionin als Aminosäure und binden so bis zu 2000 ppm Selen auf organische Weise. Die größte Anlage zur Erzeugung solcher natürlicher Selenhefen wurde 2004 in São Pedro im brasilianischen Bundesstaat Paraná errichtet.

Eigenschaften

Selen kommt wie Schwefel in mehreren Modifikationen vor:

• Rotes Selen, löslich in Kohlenstoffdisulfid, besteht zu etwa 30 % aus Se₈-Ringen und zu 70 % aus Se_8+n, welches sich oberhalb 80 °C in das graue Halbleitermetall umwandelt. Elementares rotes Selen ist ein Isolator.

• Schwarzes amorphes Selen, das sich oberhalb 60 °C in das schwarze, glasartige Selen umwandelt. Beide Formen wandeln sich beim Erwärmen oberhalb von 80 °C in die graue, halbmetallische Modifikation um.

• Graues „metallisches“ Selen ist die stabilste Modifikation und verhält sich wie ein Halbmetall.

• Oberhalb des Schmelzpunktes von 220 °C bildet es eine schwarze Flüssigkeit. Der bei weiterer Temperaturerhöhung entstehende Selendampf ist gelb.

• Bei Abscheidung aus der Dampfphase an einer kühleren Oberfläche (um einiges unter dem Schmelzpunkt) scheidet es sich in Form hexagonaler, metallisch-grauer Kristallnadeln ab.

Die Bandlücke des Selens beträgt etwa 1,74 eV (an der Grenze vom sichtbaren Licht zum Infrarot).

Durch Belichtung ändert es seine elektrische Leitfähigkeit. Zusätzlich zeigt es einen photovoltaischen Effekt. Die Leitfähigkeit wird nicht durch Elektronen in einem Leitungsband verursacht, sondern durch Leitung von Löchern (siehe bei Elektrische Leitfähigkeit und Defektelektron), also positiv geladenen Elektronenfehlstellen, wodurch unter anderem das Vorzeichen des Hall-Effekts negativ wird. Als Mechanismus für diese Löcherleitung wird eine so genannte „Hopping-Leitfähigkeit" (der Löcher von einer Kristallfehlstelle zur nächsten) vorgeschlagen.

Beim Erhitzen in Luft verbrennt Selen mit blauer Flamme zum Selendioxid, SeO₂. Oberhalb von 400 °C setzt es sich mit Wasserstoff zum Selenwasserstoff, H₂Se, um. Mit Metallen bildet es in der Regel Selenide, zum Beispiel Natriumselenid, Na₂Se.

Das chemische Verhalten ist dem Schwefel ähnlich, allerdings ist Selen schwerer oxidierbar. Die Reaktion mit Salpetersäure bildet „nur“ selenige Säure, eine Selen(IV)-Verbindung.

Isotope

Das Selen weist eine Vielzahl von Isotopen auf. Von den sechs natürlich vorkommenden Isotopen sind fünf stabil. Dabei sind die Anteile folgendermaßen verteilt: ⁷⁴Se (0,9 %), ⁷⁶Se (9,0 %), ⁷⁷Se (7,6 %), ⁷⁸Se (23,6 %), ⁸⁰Se (49,7 %) und ⁸²Se (9,2 %).

⁸²Se als einziges natürlich vorkommendes radioaktives Isotop besitzt mit ca. 10²⁰ Jahren eine der längsten derzeitig bekannten Halbwertszeiten überhaupt. Daneben kennt man weitere 22 radioaktive Isotope, unter denen ⁷⁵Se mit einer Halbwertszeit von 120 Tagen und ⁷⁹Se mit einer Halbwertszeit von 327.000 Jahren besondere Bedeutung haben. ⁷⁵Se findet zur Konstruktion spezieller Gammastrahlenenquellen zur zerstörungsfreien Prüfung von z. B. Schweißnähten Anwendung. ⁷⁵Se dient in der Nuklearmedizin in Verbindung mit Methionin als Tracer zur Beurteilung der Pankreasfunktion und mit Homotaurocholsäure (SeHCAT) zur Beurteilung der Resorption von Gallensäuren. ⁷⁹Se ist Bestandteil von abgebranntem Kernbrennmaterial, wo es bei der Spaltung von Uran mit einer Häufigkeit von 0,04 % entsteht.

Das seltenste der stabilen Isotope ⁷⁴Se hat eine gewisse Bedeutung als Spekulationsobjekt erlangt. Es wird immer wieder zu sehr hohen Preisen auf dem Markt angeboten. Außer einigen sehr spezialisierten Anwendungen in der Forschung, wo es zur Markierungszwecken dient, ist für dieses Material jedoch keine besondere technische Verwendung bekannt.

Verwendung

Selen ist für alle Lebensformen essentiell. Selenverbindungen werden daher als Nahrungsergänzung angeboten und zu Futter- und Düngemittelzusätzen verarbeitet. In der Glasindustrie verwendet man es zum Entfärben grüner Gläser sowie zur Herstellung rotgefärbter Gläser. Weitere Anwendungen:

• Belichtungstrommeln für Fotokopierer und Laser-Drucker

• Bestandteil von Nervenkampfgasen

• Halbleiterherstellung

• Latexzusatz zur Erhöhung der Abrasionsbeständigkeit

• Toner für Schwarz-Weiß-Fotografien zur Kontrasterhöhung (helle Töne bleiben unverändert, man kann dunklere Schwärzen erreichen, die dunklen Teile wirken insgesamt plastischer), Haltbarkeitserhöhung (nicht eindeutig nachgewiesen) und zur leichten Färbung der dunklen Bildbestandteile ins aubergine-farbene (ebenfalls zur Plastizitätserhöhung)

• zur Herstellung roter Farbpigmente auf der Basis von Cadmiumselenid (wegen des Cadmiumgehaltes heute eher selten)

• Legierungszusatz zur Verbesserung der mechanischen Bearbeitbarkeit für Automatenstähle und Kupfer-Legierungen

• Verwendung in dem Selen-Gleichrichter und der Selen-Zelle, heute allerdings weitgehend durch Silicium (Halbleiter) abgelöst.

• zur Brünierung von Aluminium, Messing o. ä. (Selendioxid)

• mit Kupfer und Indium Bestandteil der photoaktiven Schicht von CIGS-Solarzellen

• in analogen Belichtungsmessern für die Fotografie

• Anti-Schuppen-Haarshampoos und Vorbeugung / Therapie von Pityriasis versicolor, einer durch einen Hefepilz verursachten Hauterkrankung

• unterstützend in der HIV-Therapie (günstiger Effekt bezüglich der HI-Viruslast umstritten)

• Umsetzung mit Grignard-Verbindungen, R–Mg–Hal, führt zu Organoselenverbindungen, R-Se-Mg-Hal, aus denen sich durch Hydrolyse Selenole, R–Se–H herstellen lassen

• Als Zinkselenid wird es zur Herstellung optisch hochreflektiver Oberflächen verwendet, im Infrarotbereich ist es aber transparent und wird hier zur Herstellung von Fenstern und Focuslinsen für z. B. CO2-Laser verwendet

Biologische Bedeutung

Selen ist ein essentielles Spurenelement. In der Milchviehfütterung wird Selen zugesetzt, denn der natürliche Selengehalt unserer Futtermittel reicht zur Versorgung der Nutztiere oft nicht aus. Das deutsche Futtermittelrecht erwähnt zur Ergänzung der Selenversorgung nur die beiden anorganischen Selenquellen Natriumselenit und -selenat als Futterzusatzstoffe. Diese beiden Verbindungen sind ökonomisch sehr günstig, stehen aber aufgrund der geringen Bioverfügbarkeit für den Organismus aktuell im Kreuzfeuer der Kritik.

Selen wirkt in höheren Konzentrationen jedoch stark toxisch, wobei die Spanne zwischen Konzentrationen, die Mangelerscheinungen hervorrufen und toxischen Konzentrationen sehr gering ist. Des Weiteren ist die Toxizität von Selen abhängig von der chemischen Bindungsform.

Selen ist in Selenocystein enthalten, der Aminosäure im aktiven Zentrum des Enzyms Glutathionperoxidase. Darum kann Selen eine wichtige Rolle beim Schutz der Zellmembranen vor oxidativer Zerstörung spielen (Radikalfänger). Selen ist auch Bestandteil anderer Enzyme, deren Bedeutung zum Teil noch nicht geklärt ist.

Diskussion um Selen

Bevor eine Arbeitsgruppe um Klaus Schwarz am National Institute of Health (USA) Selen als essentiellen Nahrungsbestandteil der Tiere entdeckte, galt Selen als toxische Substanz. In den 1930er-Jahren machten Veterinäre in den „Great Plains“ die hohe Aufnahme selenhaltiger Pflanzen für die Alkali-Krankheit und die Blind-Ataxie der Rinder verantwortlich, andererseits berichtete eine Forschergruppe um Schwarz in den 1950er-Jahren, dass Selen einer nekrotischen Leberdegeneration vorbeugt. Etwa gleichzeitig stellte eine Gruppe von Forschern der Oregon State University, der auch O. H. Muth und J. E. Oldfield angehörten, ein Selendefizit bei schwachen Kälbern fest. Später wies Hogue nach, dass Selen der Muskeldystrophie der Lämmer vorbeugt. Diesen Berichten folgend, haben Forscher verschiedener Einrichtungen Studien zum Nutzen der Selensupplementierung auf Leistung und Gesundheit des Milchviehs begonnen. Es wurde beschrieben, dass die vorrangige Rolle des Selens die eines Cofaktors im Glutathionperoxidase-System (GSH-Px) ist. Das GSH-Px zerstört die während des normalen Fettstoffwechsels gebildeten Peroxide (radikale Sauerstoffverbindungen). Wenn Peroxide ungehindert in der Zelle verbleiben, greifen sie die Zellmembranen an und destabilisieren sie. Hemken erklärte, dass Selen auch an der Entgiftung gefährlicher Medikamente oder Toxine beteiligt ist. Selen spielt noch in mindestens zwei weiteren Systemen eine Rolle: bei der Iodthyronin-Deiodase, einem Enzym, welches das Schilddrüsenhormon T4 aktiviert, und bei der Thioredoxin-Reduktase, einem Enzym, welches die reduzierenden Reaktionen reguliert. Bestimmte Plasma-, Herz-, Muskel- und Nierenproteine enthalten Selen. Jedoch ist die Funktion des Selens in diesen Proteinen noch in weiten Bereichen unklar.

Es gibt viele verschiedene Selenoproteine. In den Selenoproteinen ist Selenocystein enthalten, das auch als 21. Aminosäure bekannt ist. Selenoproteine kommen in dieser Funktion nur in tierischen Organismen vor. Pflanzen bauen Selen je nach Bodengehalt anstelle des Schwefels in ihre Aminosäuren ein, besonders in Methionin (Se-Methionin) und in geringem Umfang auch Cystein (Se-Cystein). Nur die sogenannten „Selensammlerpflanzen“ (Selenakkumulator-Pflanzen, z. B. Paradiesnuss), die in selenreichen, ariden Gebieten vorkommen, speichern Selen auch als organisch gebundenes, wasserlösliches Selen oder Selensalze.

Bis dato wurden mindestens 25 Selenoproteine im menschlichen Genom entdeckt:

• Glutathionperoxidase 1 (GSHPx-1), die zelluläre oder klassische Glutathionperoxidase (im Zytosol, Mitochondrienmatrix);

• Glutathionperoxidase 2 (GSHPx-2), die gastrointestinale Glutathionperoxidase (in der Darmschleimhaut);

• Glutathionperoxidase 3 (GSHPx-3), die extrazelluläre oder Plasmaglutathionperoxidase (im Plasma);

• Glutathionperoxidase 4 (GSHPx-4), die Phospholipidhydroperoxidglutathionperoxidase (an Lipidmembranen, Strukturprotein im Schwanzstück von Spermien); → antioxidative Enzyme, die Peroxidradikale neutralisieren

• Thioredoxinreduktase (TrxR) → reduziert das Thioredoxin, das wichtig für das Zellwachstum ist, aber auch zahlreiche weitere niedermolekulare und hochmolekulare Substrate.

• Iodthyronin-5'-deiodinasen (Schilddrüsenhormondeiodinasen) (ID-I, ID-II, ID-III) → katalysieren Schilddrüsenhormone, zum Beispiel Entfernung eines Iod-Atoms aus T4 (Thyroxin), wodurch T3 (Triiodthyronin) entsteht

• Selenoprotein P (Se-P) → sehr wichtig als Transportprotein von Selen von und zu den Zellen; enthält 10 Selenatome

• Selenoprotein W → in der Muskulatur; Rolle noch unbekannt

• Selenphosphatsynthetase → katalysiert die Synthese von Monoselenophosphat, einem Vorläufer von Selenocystein

• Selenoprotein H, M, N, O, I, K, S, V → Funktion dieser Selenoproteine ist noch weitgehend unverstanden. Mutationen des SEPN1-Gens wurden bei der Multicore-Myopathie beschrieben.

• Selenoprotein R = Methionine Sulfoxid Reduktase

• Selenophosphatase Synthetase 2 → katalysiert die Produktion von Selenophosphat

Literatur:

• W. Marktl: Physiologie und Ernährungsphysiologie von Selen. In: Journal für Mineralstoffwechsel Nr. 8(3), 2001, Seiten 34–36, PDF.

• P. F. Surai: Natural Antioxidants. Nottingham University Press, 2002, ISBN 1-897676-95-6.

Selenmangelkrankheiten

→ Hauptartikel: Selenmangel

Erkrankungen aufgrund einer Mangelversorgung mit Selen kommen nur in Ländern mit extremer Selenunterversorgung wie Nordkorea und Nordostchina sowie einzelnen anderen Ländern vor. In unseren Breiten können in der Regel nur Frühgeborene, parenteral ernährte Patienten und Alkoholkranke einen Selenmangel entwickeln.

Bekannte Selenmangelkrankheiten sind:

• Keshan-Krankheit (juvenile Kardiomyopathie), benannt nach der nordostchinesischen Stadt Keshan im Distrikt Heilongjiang in der Mandschurei

Selenmangel begünstigt eine Mutation des harmlosen Coxsackievirus B3 (CVB3/0), das dadurch virulent wird

Vorkommen: Tibet, Mongolei, Sibirien

• Kaschin-Beck-Krankheit des Menschen (nutritive Gelenkknorpeldegeneration), benannt nach dem russischen Arzt Nikolai Iwanowitsch Kaschin und der Amerikanerin Melinda A. Beck

Vorkommen: Sibirien, Mongolei, Nordkorea, China; betroffen sind ca. 3 Millionen Menschen

• Epidemische Neuropathie des Menschen

Vorkommen: Kuba

Selenmangel verursacht eine Mutation des Influenza-A/Bangkok/1/79-Virus, das dadurch virulent wird

• Weißmuskelkrankheit (nutritive Myodegeneration (NMD), nutritive Muskeldystrophie, enzootische Myodystrophie, nutritive Rhabdomyolyse, nutritive Rhabdomyopathie, myopathisch-dyspnoisches Syndrom, Kälberrheumatismus, Hühnerfleischigkeit, Fischfleischigkeit)

Vorkommen: in allen Selenmangelgebieten der Erde

Tierarten: Jungtiere von v. a. Wiederkäuern: Kälber, Lämmer, Zicklein, Dromedar- und Lamafohlen

• Überlastungsmyopathie des ruminierenden Rindes (paralytische Myoglobinurie, exerzitionale Rhabdomyolyse)